Angiotensin converting enzyme inhibitory peptides in Finnish cereals: a database survey - Loponen, Jussi (MTT Agrifood Research Finland, 2004)
Angiotensiini I:stä verenpainetta kohottavaa angiotensiini II:a vapauttava entsyymi (ACE) on keskeinen verenpaineen säätelyssä. Tietyt elintarvikeproteiineista peräisin olevat peptidit estävät sen toimintaa. Tässä tutkimuksessa selvitettiin jo tunnettujen ACE:a estävien peptidien aminohapposekvenssien esiintymistä kotimaisten viljojen varastoproteiinien rakenteissa. Kirjallisuustutkimuksen perusteella tarkasteluun otettiin 39 peptidiä. Peptidien esiintymistä viljojen varastoproteiineissa tutkittiin iProClass proteiinien rakennetietokannan avulla. Viljojen varastoproteiinit sisälsivät yhteensä 22 haetuista peptideistä. Verenpainetta alentavien maitotuotteiden tripeptideistä jompikumpi (valiini-proliini- proliini tai isoleusiini-proliini-proliini) esiintyi poikkeuksetta kaikkien viljojen prolamiineissa. Kauran globuliinien rakenteessa oli puolestaan kaikkiaan seitsemän haetuista peptideistä. Mielenkiintoinen havainto oli kahden tripeptidin toistuva esiintyminen (jopa 16 kertaa proteiinia kohti) rukiin omega-sekaliineissa, ohran C-hordeiineissa (leusiini-glutamiiniproliini) ja ohran D-hordeiineissa (valiini-seriini-proliini). Tutkimustulosten perusteella viljaproteiineissa on lupaavasti verenpainetta alentavia peptidejä. Uudenlaisten verenpainetta alentavien viljatuotteiden kehittäminen vaatii peptidien tehokasta vapauttamista proteiinirakenteesta, mikä puolestaan edellyttää elintarvikekäyttöön soveltuvia turvallisia proteolyyttisiä entsyymejä sekä substraattiproteiinien ominaisuuksien tuntemista.

Angiotensin converting enzyme (ACE) regulates blood pressure (BP) by hydrolytic actions. ACEinhibitors are widely used in the pharmacological treatment of hypertension. Certain food-derived peptides can also inhibit the activity of ACE. This study shows the occurrences of known ACE-inhibitory peptides in cereal storage protein structures. A literature search yielded thirty-nine candidate peptides. Of these, twenty-two peptides were found to occur in the cereal storage proteins. For instance, of the tripeptides (isoleucine-proline-proline or valine-proline-proline) that lower BP in fermented milk products either one appears in cereal prolamins. In addition, oat globulins possess seven of the candidate peptides in their structures, whereas tripeptides leucine-glutamine-proline (LQP) and valine-serine-proline (VSP) occur repeatedly in C-hordeins and ù-secalins (LQP), and D-hordeins (VSP). Cereal storage proteins, thus, appeared as potential sources of ACE-inhibitory peptides. Novel cereal products with BP-lowering effects may be developed by liberation of the target peptides.
Keywords: Ka; vilja; valkuaisaineet; peptidit; angiotensin converting enzyme inhibitor; blood pressure; cereal proteins; peptides; primary; structure; proteolysis